1
1
2
2
3
3
4
4
5
5
 
 

UKŁAD WAPŃ-KALMODULINA

Hormonalne pobudzanie pewnych receptorów błonowych prowadzi do nasilonego przenikania jonów Ca2+ do wnętrza komórki docelowej [10]. Zjawisko to wiąże się z reguły ze zwiększeniem obrotu fosfatydyloinozytolu (p. str. 18). W przypadku tych receptorów jony Ca2+ odgrywają, podobnie jak cAMP, rolę drugiego przekaźnika. Kluczową rolę w wewnątrzkomórkowym działaniu jonów Ca2+ odgrywa kalmodulina, białko odkryte na przełomie lat sześćdziesiątych i siedemdziesiątych przez Cheunga i Kakiuchiego [1]. Kalmodulina (CaM) jest wewnątrzcytoplazmatycznym receptorem jonów Cai+. Połączenie jonów Ca2+ z cząsteczką kalmoduliny prowadzi do jej zmian konformacyjnych. Z kolei kompleks wapń-kalmo- dulina łączy się z cząsteczkami niektórych enzymów, powodując ich aktywację:

CaM + nCa2+ CaM (Ca2+)H CaM (Ca!+)Ł + enzym (nieczynny) CaM (Ca2+)n enzym (czynny)

Do enzymów aktywowanych przez kompleks wapń-kalmodulina należą m.in. zależne od jonów Ca!+ kinazy białkowe, fosfodiesterazy, fosfo- lipaza A2, a także cyklaza guanylanowa. Poprzez aktywację fosfodiesterazy CaM zmniejsza stężenie cyklicznych nukleotydów ze względu na to, że CaM aktywuje cyklazę guanylanową, stosunek cAMP/cGMP zmienia się na korzyść cGMP. Innym enzymem aktywowanym przez CaM jest fosfolipaza A2, enzym uwalniający z fosfolipidów wolny kwas ara- chidonowy, co zapoczątkowuje tzw, kaskadę kwasu arachidonowego, w której powstają takie związki biologicznie czynne, jak prosłaglandy- ny, prostacyklina, tromboksany i leukotrieny.

About The Author

admin

Leave a Reply